¡Descarga Las enzimas se unen a las moléculas de sustrato gracias a su centro y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! TEMA 6:MECANISMO DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA. CINÉTEICA ENZIMÁTICA. REACCIONES ENZIMÁTICAS CON UN SOLO SUSTRATO Las enzimas son proteínas que alteran la velocidad de reacción pero no el equilibrio de reacción. Las reacciones bioquímicas espontáneas son muy lentas. Muchas reacciones bioquímicas son desfavorables energéticamente. Las enzimas ayudan a superar la barrera energética para que se dé la reacción. El parámetro es la energía libre de Gibbs, su variación en condiciones estándar para que sea espontánea tiene que ser negativa. Si es positiva no se produce. Las enzimas como catalizadores permiten superar la barrera energética necesaria para que se produzca la reacción Las enzimas se unen a las moléculas de sustrato gracias a su centro activo y catalizan su transformación química. La enzima no sufre ninguna modificación química en este proceso y se suelta al finalizar la transformación del sustrato (la unión es reversible). Actúan como los catalizadores de las reacciones no biológicas, pero a diferencia de estos, son muy específicas respecto a la sustancia inicial a la que se unen (sustrato) y respecto al tipo de reacción que catalizan, y normalmente actúan a temperatura, presión y pH del medio intracelular. 1.-ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Una reacción es favorable termodinámicamente cuando la G de los productos es menor que la de los reactivos. Energía de activación (Gº’): Energía inicial que hay que suministrar para que la reacción transcurra, para que se alcance el estado de transición y se produzca la reacción. Energía necesaria para alinear grupos reactivos, formar cargas inestables transitorias, reordenar enlaces. Se llega a un estado de transición en el que las moléculas pueden volver a reactivos o evolucionar a productos. Relación con la constante de equilibrio: K = e-Gº/RT K sólo depende de la diferencia de G entre los estados inicial y final. Aumentan la velocidad en la que tiene lugar una determinada reacción bajando la energía de activación (energía que necesitan los reactivos para que ocurra la reacción). Las enzimas aceleran las reacciones bajando la energía de activación. La enzima se une a la molécula de sustrato y la hace adoptar un estado intermediario (ES) semejante al estado de transición pero de menor energía. Esta energía de activación y la necesaria para la conversión en producto son menores que la energía de activación de la reacción sin catalizar, es decir, hay 2 pequeñas barreras de energía. 2.-MECANISMO DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA. CATÁLISIS ACIDO-BASE 2.1.-CATÁLISIS ÁCIDO BASE Grupos ácidos y básicos (cadenas laterales de los aa) donan y aceptan H+, protones, estabilizando las cargas durante la reacción enzimática (estado de transición) Triosa fosfato isomerasa (actúa en la glucolisis): Se produce un intercambio de protones Existe una orientación entre los residuos catalíticos y el sustrato. Intermediario enediol: se forma por transferencia de un protón de C2 al Glu 165 y un proton de His 95 al carbonito. 2.2.- CATÁLISIS COVALENTE Se forman enlaces covalentes transitorios entre enzima (o coenzima) y sustrato que facilitan la formación de producto. Serín proteasas: llevan Ser en el centro activo Enzimas digestivas: tripsina, quimotripsina y elastasa El grupo –OH de la Ser forma un enlace covalente con el carbono carbonílico del enlace peptídico causando su hidrólisis. Intervienen 3 aa: Asp 102, His 57 y Ser 195. Los números se refieren a que en la estructura primaria desde el extremo amino terminal aparece en esa posición. 2.3.-CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS Participan de diferentes formas: •Orientan el sustrato para que reaccione •Estabilizan estados intermedios cargados •Cambian su estado de oxidación en reacciones redox. 4.-CINÉTICA ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas: 2 tipos -Hipérbola rectangular: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten, como la mioglobina.
