¡Descarga Las proteínas I y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA TEMA 2. PROTEÍNAS I. (4-Febrero-13) Definición. Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células y constituyen más del 50% del peso seco de las mismas. El término “proteína”, viene del griego “proteus” que significa “primario”, ya que desde un principio se pensó que podrían tratarse de sustancias celulares de gran importancia. Desde entonces hasta nuestros días se ha demostrado que las proteínas están implicadas en todos los procesos celulares. • Catalizadores bioquímicos: enzimas (aunque algunas no son proteínas). • Barrera de defensa: Inmunoglobulina. • Transportadores: a través de membrana o al interior de orgánulos subcelulares. • Control de las funciones celulares: hormonas proteicas. • Soporte mecánico: proteínas estructurales. • Contracción muscular y motilidad celular. Las proteínas se presentan en una diversidad enorme de tamaños y formas. La función de una proteínas está íntimamente relacionada con su estructura tridimensional (determinada por el orden de los aminoácidos). Aminoácidos: Estructura y función. Las proteínas son cadenas lineales o polímeros de 20 aminoácidos distintos. Todas las proteínas de todas las formas de vida están compuestas a partir de los mismos 20 aminoácidos. • Cada aminoácido tiene un átomo de carbono central llamado C unido por cuatro enlaces covalentes a: • Grupo básico amino: NH3+. • Grupo carboxilo ácido: COOH. • Átomo de H. • Una cadena lateral característica de cada aminoácido. Si en la cadena lateral hubiera algún otro amino o carboxilo este se nombra con el nombre de la letra griega del carbono al que está unido. Las propiedades de la cadena lateral, llamada –R confiere a cada aa su identidad. Los cuatro enlaces del C central apuntan a los vértices de un tetraedro, es decir, los aminoácidos tienen estructura tridimensional. Propiedades de la cadena lateral. Uno de los pocos enlaces covalentes que vamos a encontrar en proteínas es el puente disulfuro establecido por dos cadenas laterales de cisteína. El resultado es la cistina. También podemos encontrar aminoácidos hidrolizados. Cuando ya forman parte de la cadena peptídica se le añaden grupos y se modifica su estructura. Su presencia hace que las cadenas se mantengan muy unidas por puentes de hidrógeno. Otras funciones biológicas de los aminoácidos. Algunos aa o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Por ejemplo, la glicina, el ácido (beta) aminobutírico derivado de la glutamina (GABA), serotonina, y la melatonina son neurotransmisores. La tiroxina, derivado de la tirosina, y el ácido indol acético, derivado del triptófano, son hormonas. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. Por ejemplo de las bases nitrogenadas componentes de los nucleótidos (glutamina), o el grupo hemo y las clorofilas (glicina y glutámico). Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del Ciclo de la Urea. Propiedades tridimensionales: Como los cuatro enlaces se disponen a los vértices de un tetraedro tiene estructura tridimensional. Casi todos los aminoácidos poseen el carbono (alfa) que representa un centro quiral (carbono asimétrico), esta propiedad ocurre en cualquier molécula orgánica donde un átomo de carbono establece sus cuatro enlaces con cuatro grupos diferentes; podrá existir en dos formas llamados estereoisómeros (se diferencian de la disposición de los grupos en el espacio. Las dos formas isoméricas en las que se pueden encontrar los aminoácidos se llaman enantiómeros o isómeros ópticos con las mismas propiedades químicas y físicas exceptuando la dirección en la que desvían la luz polarizada: • Izquierda: Enantiómero tipo L (levógiro) • Derecha: Enantiómero tipo D (dextrógiro) Todos los aminoácidos excepto la glicina, debido a que el átomo de carbono no está unido a cuatro grupos diferentes, cumplen esta condición En la naturaleza solo existen los aminoácidos del tipo L. Los aa como cualquier otra molécula orgánica, tienen capacidad de absorber luz. Cada molécula orgánica tiene una longitud de onda concreta donde presenta el máximo de absorción. Esta es una propiedad intrínseca a la molécula. Los aa presentan el máximo de absorción de luz entre 260-280 nm. Además, la cantidad de luz absorbida es directamente proporcional a la concentración del aa. La ley de Beer nos relaciona la absorbancia con la concentración:
