Examen Enzimología -no resuelto1, Exámenes de Bioquímica

¡Descarga Examen Enzimología -no resuelto1 y más Exámenes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! Examen Enzimología 08/07/05 1. Se ha conseguido la mutación de un enzima que se une al sustrato con una fuerza 100 veces mayor que la del enzima nativo. ¿Cuál es el efecto de la mutación sobre la velocidad catalítica si la unión del Estado de Transición no resulta afectada?; ¿Cómo sería la energía de activación (Ea) en comparación con la del enzima nativo? (1 punto) 2. La eficiencia catalítica de muchos enzimas depende del pH. La quimiotripsina muestra un valor máximo de Kcat /KM a pH 8. Un análisis detallado indica que Kcat aumenta rápidamente entre 6 y 7 y se mantiene constante a un pH superior. KM aumenta rápidamente entre pH 8 y 10. Sugiera explicaciones para estas observaciones (1 punto) 3. Los siguientes datos describen la catálisis de la ruptura de los enlaces peptídicos en péptidos pequeños por la enzima elastasa (1 punto): Sustrato KM (nm) Kcat (s-1) PAPA↓G 4.0 26 PAPA↓A 1.5 37 PAPA↓F 0.64 18 La flecha indica el enlace peptídico que se rompe en cada caso. a. Si se presentara una mezcla de estos tres sustratos a la elastasa, con una concentración de cada péptido igual a 0,5 mM, ¿cuál sería digerido con mayor rapidez? ¿cuál lo sería de la forma más lenta? (Asuma que la enzima se encuentra presente en exceso) Si tomamos las proporciones Kcat /KM, encontramos que PAPAF sería digerido con mayor rapidez y PAPAG de manera más lenta. b. Basándose en estos datos, sugiera qué características de la secuencia de aminoácidos dictan la especificidad de la ruptura proteolítica por la elastasa. Parece favorecerse un residuo C- terminal hidrófobo en el enlace roto. c. La elastasa está estrechamente relacionada con la quimiotripsina. Sugiera dos tipos de residuos de aminoácido que podría esperar encontrar en el lugar activo o cerca del mismo. Serina e histidina.